Bovin spongiform encefalopati (BSE) og Creutzfeldt Jakobs sykdom (CJD) skyldes prioner, amyloiddannende varianter av et protein som normalt har viktige funksjoner i nevroner og andre celler. Smitten skjer antakelig ved at det «syke» prionet, PrPSc, kommer i direkte kontakt med vertens normale prionprotein, PrPC, og forårsaker en endring i foldingen av dette til PrPSc. Det ser nå ut til at substanser som forhindrer denne kontakten kan hemme sykdomsutvikling og amyloidavleiring.
Forsøk på nervecellekulturer viser at behandling med antistoffer mot PrPC forhindrer danning av PrPSc (1). Effekten øker med økte konsentrasjoner av antistoffene. Forskerne benyttet ulike rekombinante antistoffantigenbindende fragmenter (Fab). I cellekulturer der man benyttet det mest potente antistoffet, Fab D18, forsvant PrPSc helt. Resultatene tyder på at det kan være mulig å både forebygge og behandle prionsykdommer ved hjelp av immunglobuliner.
– Prinsippet med å forhindre amyloiddanning kan også vise seg å bli viktig ved andre, mer utbredte sykdommer som f.eks. Alzheimers sykdom, forklarer Jan Mæhlen ved Avdeling for patologi, Ullevål sykehus. Flere andre medikamenter er under utprøvning mot Creutzfeldt Jakobs sykdom, blant annet klorpromazin, et psykofarmaka og antimalariamedikamentet kinakrin (2). Begge medikamentene hemmer PrPSc-danning. En ung kvinne med BSE-varianten av CJD behandles nå med disse substansene og skal ha vist betydelig bedring ifølge oppslag i britisk presse.
– Dette er foreløpig helt eksperimentell behandling. Mye forskning gjenstår før vi vet om disse behandlingsalternativene representerer et gjennombrudd, sier Mæhlen.
